INIBIZIONE ENZIMATICA REVERSIBILE
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- Filiberto Lentini
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1 INIBIZIONE ENZIMATICA REVERSIBILE La reazione enzimatica in vitro o in vivo può essere INIBITA REVERSIBILMENTE. Un inibitore (I) legandosi all enzima interferisce con la sua attività modificando la Vmax, la Km o entrambe. Quando l inibitore si lega all enzima si stabilisce un equilibrio che porta alla formazione del complesso inattivo EI. E + I EI Kdiss = K i = Costante di inibizione [E] [I] [EI] INIBITORI COMPETITIVI INIBITORI NON COMPETITIVI INIBITORI INCOMPETITIVI
2 INIBITORI COMPETITIVI Competono con il substrato per il sito attivo. Sono in genere analoghi strutturali del substrato. Rimuovono l enzima dal ciclo catalitico naturale. In presenza di Inibitore COMPETITIVO: Aumenta la dissociazione del complesso ES e quindi aumenta la k -1 k 1 k -1 Km = k -1 k 1 Km aumenta (Km app ) CONCENTRAZIONI SATURANTI DI SUBSTRATO v 0 = Vmax [S] Km app + [S] Vmax rimane inalterata, In presenza di [S] saturanti l inibitore è scalzato dal sito attivo.
3 v 0 (μm/min) Vmax inalterata ½ Vmax In presenza di Inibitore competitivo Km aumenta (Km app ) 1/ Vmax =invariato Km Kmapp 1 mm - 1/Km = diventa meno negativo Assenza di I comp.
4 Inibizione competitiva: il trattamento con etanolo dell'avvelenamento da metanolo L Etanolo è il più comune substrato dell enzima: Alcool deidrogenasi (ADH), presente nel fegato. Altri alcoli possono essere substrati di quest enzima: per es. il METANOLO ALCOOL- DEIDROGENASI Intossicazione da metanolo: è trasformato in un prodotto tossico che NON può essere metabolizzato. ALCOOL- DEIDROGENASI Può essere metabolizzata: non è tossica per l organismo e viene convertita in acetato che può essere utilizzato dal fegato Nei casi di intossicazione da metanolo si può usare un eccesso di etanolo, che va a competere per l ADH e rimuove il metanolo dal sito attivo dell enzima, consente quindi la rimozione di METOH attraverso i reni.
5 INIBIZIONE DA PARTE DEL PRODOTTO DELLA REAZIONE In alcuni casi, in reazioni irreversibili i prodotti della reazione agiscono da INIBITORI COMPETITIVI REVERSIBILI dell enzima che catalizza la loro formazione. (per es.: esochinasi, glucosio-6-fosfato fosfatasi) glucosio ATP esochinasi glucosio-6-fosfato _ glucosio-6-fosfato glucosio glucosio-6-fosfato fosfatasi _ P i
6 v 0 (μm/min) IN. INCOMPETITIVI Si legano all enzima solo dopo che si è già formato il complesso ES. k 1 k -1 ES viene rimosso dal mezzo e quindi la Vmax diminuisce (Vmax = k 2 [ES] = k 2 [E] tot ) A B Vmax Se diminuisce [ES] tutto l equilibrio si sposta verso la formazione di ES e quindi di ESI. Dunque, diminuisce anche la Km. Apparentemente aumenta l affinità dell enzima per il substrato ½ Vmax Vmax app + In. INCOMP In presenza di In. INCOMP aumenta la k 1 e quindi: Km app Km [S] mm Km = k -1 k 1 Km diminuisce (Km app ) in assenza di Inibitori
7 ½ Vmax v 0 (μm/min) Inibitore assente La Vmax è più bassa in presenza di un inibitore incompetitivo Vmax 1/V 0 1/Vmax = aumenta perché diminuisce Vmax Vmax app 1/Vmax + In. INCOMP - 1/Km app La pendenza della retta è la stessa Km app Km [S] mm - 1/Km La Km è più bassa in presenza di un inibitore incompetitivo
8 v 0 (μm/min) INIBITORI NON COMPETITIVI PURI Possono legarsi all enzima libero oppure al complesso ES Vmax A Km aumenta Km diminuisce B Vmax app ½ Vmax + In. NON COMP. ½ Vmax app Diminuisce la Vmax (perchè il Complesso ES è sottratto dal mezzo). La Km rimane invariata (con i NON-competitivi PURI), perché l inattivazione dell enzima libero (E EI) e quella del complesso (ES ESI) avvengono con la stessa velocità. Km [S] mm Diverse sostanze tossiche sono inibitori non competitivi di enzimi: METALLI PESANTI (MERCURIO, PIOMBO) inibiscono numerosi enzimi agendo sui gruppi -SH di residui di cisteina dell enzima o di cofattori enzimatici.
9 puro 1/v 0 1 Vmax app 1 Vmax -1 Km
10 INIBIZIONE IRREVERSIBILE Gli inibitori irreversibili si legano FORTEMENTE (in modo COVALENTE o NON- COVALENTE) all enzima inattivandolo. Reagiscono con i gruppi funzionali del sito attivo impedendo al substrato di accedervi o impedendo la sua trasformazione. Analoghi dello stato di transizione Bloccano enzimi con residui di Ser nel sito attivo: Proteasi seriniche (chimotrispina ); Esterasi a serina (Acetilcolinesterasi) Es: composti organofosforici (DFP (diisopropilfluorofosfato), Sarin..), fisostigmina (alcaloide vegetale) DFP addotto inattivo Sono composti con una struttura tetraedrica intorno all atomo di fosforo che assomiglia allo stato di transizione della reazione catalizzata da tali enzimi. Stabiliscono interazioni col sito attivo che sono molto più forti di quelle che si otterrebbero nel complesso ES. J. M. Berg et al., BIOCHIMICA, 7/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2012
11 Sono molto selettivi. Hanno gruppi funzionali che si Analoghi del substrato legano specificatamente e stabilmente con il sito di legame per il substrato e che reagiscono con il sito catalitico. Es: TPCK (N-tosil-Lfenilalaninaclorometilchetone) Blocca specificatamente la chimotripsina (proteasi a serina) Possiede un gruppo fenilico che va a legarsi nel sito di legame per il substrato (tasca idrofobica dell enzima) e un atomo di cloro che si trova nella giusta posizione per reagire con l His-57 del sito catalitico della chimotripsina. Sito attivo della chimotripsina ADDOTTO PERMANENTE
12 Inibitori suicidi Molecole che si legano al sito attivo dell enzima, dando inizio al ciclo catalitico e quando iniziano ad essere trasformate dall enzima vi si associano stabilmente inattivandolo. Es: SERPINE (SERine-Protease-INhibitors) = sono proteine che funzionano da inibitori di proteasi a serina e ne regolano l attività proteolitica, possono avere funzione di difesa nei confronti di proteasi seriniche esogene, hanno un ruolo protettivo nei processi infiammatori. TRIPSINA (PROTEASI A SERINA) Si inseriscono nel sito attivo della proteasi con un ansa chiamata RCL (= Loop del centro reattivo). LA SERPINA VIENE TAGLIATA DALLA TRIPSINA E UN FRAMMENTO DI SERPINA RIMANE LEGATO ALL ENZIMA. ALFA 1- ANTI- TRIPSINA (SERPINA) Questo frammento di serpina subisce un cambiamento conformazionale e si forma un complesso proteasi/serpina inscindibile
13 MECCANISMI DI CATALISI Ogni enzima ha un suo specifico meccanismo catalitico ma spesso più meccanismi si integrano: 1) CATALISI PER EFFETTO DI PROSSIMITA E ORIENTAMENTO 2) CATALISI DA LEGAME PREFERENZIALE PER LO STATO DI TRANSIZIONE 3) CATALISI ACIDO-BASE 4) CATALISI COVALENTE 5) CATALISI MEDIANTE IONI METALLICI
14 I primi due meccanismi sono comuni a tutti gli enzimi CATALISI favorita dalla PROSSIMITA e dall ORIENTAMENTO: 1) Gli enzimi bloccando il substrato nel sito di legame aumentano la prossimità dei gruppi funzionali che devono reagire (è come se aumentassimo la concentrazione dei reagenti nel sito attivo) 2) diminuisce la libertà di movimento e quindi l entropia dei reagenti, l energia necessaria a compensare questo aumento di ordine del sistema è fornita dalla formazione di legami fra il sito attivo dell enzima e il substrato. CATALISI favorita dal LEGAME PREFERENZIALE PER LO STATO DI TRANSIZIONE il sito attivo dell enzima si adatta perfettamente al substrato quando viene raggiunto lo stato di transizione: la complementarietà abbassa la ΔG e accelera la trasformazione
15 CATALISI ACIDO-BASE Trasferimento di ioni H + o OH - dal o al substrato e comporta la rottura di legami Favorisce quelle reazioni in cui si forma un intermedio carico instabile Specifica: quando l accettore o il donatore di ioni H + o OH - è l H 2 O Generale: quando sono coinvolte le catene laterali ionizzabili di residui amminoacidici del sito Catalitico. I pka di tali residui possono variare molto rispetto a quelli dei singoli amminoacidi in soluzione.
16 CATALISI COVALENTE Comporta la formazione di intermedi in cui il substrato è legato covalentemente con un residuo amminoacidico del sito attivo dell enzima. La catena laterale reattiva dell enzima può comportarsi sia da nucleofilo che da elettrofilo. La più comune è la catalisi nucleofila (un gruppo funzionale dell enzima si comporta da nucleofilo): H 2 O Enz-R-O S Enz-R-O-S Enz-R-OH + P
17 CATALISI TRAMITE IONI METALLICI quando nel sito attivo sono presenti ioni metallici che servono a: stabilizzare lo stato di transizione proteggere cariche negative (Mg 2+ nelle chinasi scherma le cariche negative dell ATP e facilita l attacco nucleofilo del substrato al fosforo) orientare il substrato partecipare a reazioni di ossido-riduzione METALLO-ENZIMI: metallo di transizione legato fortemente all enzima (Fe, Cu, Mn, Zn, Co) ENZIMI ATTIVATI DA METALLI: legano debolmente un metallo alcalino o alcalino-terroso
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