Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido

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1 Amminoacidi Struttura base di un a-amminoacido Forma non ionizzata Forma ionizzata, sale interno (zwitterione) Il carbonio α di tutti gli α-amminoacidi (tranne la glicina) è asimmetrico (=chirale) D-alanina L-alanina

2 Gli α-amminoacidi sono le unità molecolari (monomeri) che costituiscono le proteine (molecole polimeriche) Insulina umana Gli amminoacidi proteici (cioè costituenti le proteine) sono 20 ed hanno sempre chiralità L

3 Gli amminoacidi differiscono per le catene laterali R, che si distinguono in: Catene laterali non polari Catene laterali polari Catene laterali acide Catene laterali basiche

4 Alanina Fenilalanina Glicina Prolina Leucina Isoleucina Triptofano Metionina Valina Amminoacidi con catene laterali non polari Amminoacidi con catene laterali non polari

5 Amminoacidi con catene laterali polari Asparagina Serina Glutammina Treonina

6 A.a. con catene laterali acide A.a. con catene laterali basiche Acido aspartico Arginina Acido glutammico Istidina Cisteina Tirosina Lisina

7 Curva di titolazione della glicina

8 PUNTO ISOELETTRICO Valore di ph al quale un amminoacido, un polipeptide o una proteina non ha carica netta, e quindi non è soggetto a migrazione, né verso il catodo, né verso l anodo, quando è immerso in un campo elettrico Per l amminoacido GLICINA: pi = 1/2(pKa α-cooh + pka α-nh 3+ ) pi = ½( ) = 6.06 Ciascun amminoacido ha un suo valore caratteristico di punto isoelettrico, che dipende dalla natura della catena laterale

9 pk a di alcuni gruppi funzionali presenti negli amminoacidi (a.a.) carbossilati (a.a., asp, glu, C-terminale) fenoli (a.a., tyr) tioli (a.a., cys) 8.5 ossidrili (a.a., ser, thr) 13.5 ammine (DNA: adenina e citosina) imidazoli (a.a., his) gruppi amminici (a.a, lys, N-terminale) 10.0 gruppo guanidinio (a.a., arg) 13.0

10 Il colorante più usato per rivelare gli amminoacidi è la ninidrina La reazione con l a.a. porta ad una aldeide e ad un composto colorato Anione di colore porpora

11 Polipeptidi e proteine Polipeptide Proteina Macromolecola contenente da dieci a cento unità di amminoacidi ciascuna legata all altra da un legame peptidico Macromolecola contenente più di cento unità di amminoacidi ciascuna legata all altra da un legame peptidico Come è fatto il legame peptidico e tra quali funzioni degli amminoacidi si realizza?

12 Il legame peptidico è un legame ammidico serina alanina Dipeptide: serilalanina Legame peptidico

13 Tripeptide Ser-Phe-Asp Legami peptidici a.a. N-terminale a.a. C-terminale

14 Struttura primaria di polipeptidi e proteine E definita dalla sequenza degli a.a. lungo la catena polipeptidica (ovvero l ordine con cui questi sono legati, a partire dall estremità N-terminale) a.a. N-terminale a.a. C-terminale Come si fa a conoscere la struttura primaria? Si procede su due livelli - Analisi qualitativa-quantitativa degli a.a.; - Analisi della sequenza degli a.a.

15 Geometria del legame peptidico Il Legame ammidico ha un parziale carattere di doppio legame; c è pertanto unaimpedita rotazione intorno ad esso

16 L impedita rotazione intorno al legame peptidico due possibili configurazioni (cis e trans Diastereoisomeria) crea cis trans Questa costrizione geometrica ha grande influenza sulla struttura secondaria e terziaria di una proteina

17 Struttura secondaria di una proteina Descrive le particolari sistemazioni ordinate (conformazioni) assunte dagli amminoacidi in specifiche regioni della proteina Linus Pauling, vincitore del premio Nobel per la Chimica nel 1954, propose due tipi di strutture secondarie Struttura β (o (o a pieghe) Struttura α (o (o ad elica)

18 La particolare conformazione assunta da una proteina (o da un polipeptide) è stabilizzata da legami idrogeno Legame idrogeno I legami a idrogeno possono essere intercatena o intracatena

19 Struttura β (o a pieghe) Struttura β (o a pieghe) C-terminale N-terminale N-terminale C-terminale C-terminale Le catene sono antiparallele N-terminale Sono presenti un gran numero di legami idrogeno intercatena

20 Struttura α (o ad elica) Struttura α (o ad elica) Legami idrogeno intracatena Asse dell elica

21 Struttura terziaria di una proteina Si riferisce al tipo di avvolgimento o disposizione complessiva che assume una catena proteica nello spazio Struttura terziaria della mioglobina

22 Oltre ai legami idrogeno, la struttura terziaria di una proteina è stabilizzata anche da legami disolfuro Insulina umana Catene laterali di cisteine Ox Red Legame disolfuro

23 Struttura quaternaria di una proteina E individuabile in proteine formate da più di una catena polipeptidica. Indica la disposizione reciproca delle varie catene (subunità) nello spazio. Struttura quaternaria dell emoglobina