Ruolo delle globine nel trasporto e nell immagazzinamento dell ossigeno
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- Anna Maria Monti
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1 Ruolo delle globine nel trasporto e nell immagazzinamento dell ossigeno
2 Eritrociti umani Ciascun eritrocita contiene circa 300 milioni di molecole di emoglobina
3 Possiedono un motivo strutturale comune. Gruppo prostetico è l eme a cui si lega l O 2
4 Struttura delle porfirine Fe 2+ ha 6 legami di coordinazione E legato non covalentemente alla parte proteica (interazioni idrofobiche).
5 Istidina distale o E7 Nell Ossiemoglobina il Fe lega l O 2, nella deossiemoglobina lega l H 2 O. La parte proteica serve per proteggere il Fe 2+ dall ossidazione dell aria (Fe 3+ ) Istidina F8 o Istidina prossimale Nell elica F.
6 Geometria di coordinazione del Fe dell ossiemoglobina Coordinazione ottaedrica Istidina prossimale Istidina distale
7 MIOGLOBINA Curva di legame dell O 2 alla Mioglobina P 50 = pressione parziale di ossigeno al 50% di saturazione (4 mmhg) Molto bassa, per cui la mioglobina ha un alta affinità per l ossigeno
8 Dinamica del rilascio dell ossigeno da parte della mioglobina La molecola di O 2 è stata rilasciata dal gruppo eme ma oscilla nella tasca di legame e potrebbe legarsi nuovamente L O 2 rilasciato sfugge all esterno se le fluttuazioni della struttura proteica determinano l apertura di un varco
9 EMOGLOBINA
10 Emoglobina Curve di legame richieste da proteine trasportatrici
11 Confronto sequenze mioglobina ed emoglobina Solo 18% dei residui sono identici, ma hanno una struttura terziaria straordinariamente simile. E un dimero di dimeri ab. Emoglobina è una proteina allosterica. La caratteristica delle proteine allosteriche consiste nel fatto che il comportamento di ogni subunità risente dell attività delle altre. Nel caso dell emoglobina ciò determina un progressivo aumento dell affinità per l O2.
12 EMOGLOBINA Struttura quaternaria a2b Perutz emoglobina di cavallo L ossigenazione determina un cambiamento nella struttura quaternaria: una coppia ab ruota e scivola rispetto all altra
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14 Eme
15 Legame dell O2 al gruppo eme Eme Istidina prossimale F8
16 Meccanismo della transizione T R Stato deossi l eme è in una forma curvata. Il legame con O 2 attira il Fe all interno dell eme, appiattendo l eme e creando tensione Un alterazione della posizione HisF8 attenua tale tensione.
17 Modificazioni conformazionali dell emoglobina Il movimento dell a-elica che contiene l istidina prossimale modifica l interfaccia tra le coppie ab, inducendo altre modificazioni strutturali.
18 Movimenti all interfaccia ab durante la transizione T R His 97 è in una tasca vicino alla Thr 41 His 97 si trova in una scanalatura un giro di elica più indietro vicino alla Thr 38
19 Transizione stato T stato R
20 Cooperatività potenzia l erogazione dell O 2 L emoglobina puo trasportare una quantità di O 2 1,7 volte maggiore di quella che potrebbe essere trasportata se i siti fossero indipendenti.
21 Modello sequenziale Il comportamento allosterico dell Hb presenta caratteristiche sia del modello simmetrico (T e R) che del modello sequenziale
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23 Quando emoglobina si trova nello stato T l ossigeno è accessibile solo all eme delle catene a. Perutz ha evidenziato che l ambiente delle catene b durante lo stato T è inaccessibile a causa dell ingombro sterico degli aa dell elica E. Questo ingombro scompare quando Hb è nello stato R. uindi il legame dell Ossigeno alla catena b dipende dalla transizione T a R. L insieme di queste osservazioni portano ad un modello che è parzialmente simmetrico e parzialmente sequenziale: Il legame dell ossigeno ad una catena porta a dei cambiamenti sequenziali seguiti da una trasformazione nella struttura quaternaria da T a R. (simmetrico)
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29 Cooperatività positiva e cooperatività negativa
30 Alcune sostanze influiscono sulla capacità dell HB di legare l O2 Effettori allosterici negativi H+ CO2 Cl- 2,3-bifosfoglicerato (BPG) H+ promuove dissociazione ossigeno da Hb La deossiemoglobina ha un affinità maggiore per i protoni rispetto all ossiemoglobina Quindi con la diminuzione del ph è stimolata la dissociazione dell O2 HbO2 HbH+ + O2 H+ è un antagonista del legame con l O2 e la curva di saturazione si sposta Verso destra con l aumento dell acidità. Questo fenomeno è detto effetto Bohr
31 Effetto Bohr L effetto ha un significato biologico importante. I tessuti con metabolismo attivo producono Acidi, promuovendo così il rilascio di O2 dove è più necessario. Ogni molecola di deossiemoglobina si legano 2 protoni Alle estremità N-terminali delle 2 catene a e i residui di His b146 avviene la protonazione. Il gruppo carbossilico di Asp b94 aiuta a stabilizzare lo stato protonato. Quando l Hb lega O2 i cambiamenti conformazionali della catena b allontanano la carica negativa di Asp e si ha la dissociazione di protoni dall His
32 Reticolo di coppie ioniche e legami H nella deossiemoglobina
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35 Effetti di CO2 sull'emoglobina La caduta del ph a livello tissutale è dovuta essenzialmente alla produzione metabolica di CO 2 che viene convertita in bicarbonato ed H + ad opera dell' anidrasi carbonica: CO 2 + H 2 O < > HCO 3- + H + L'abbassamento del ph produce un caduta dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, permettendo un rilascio efficiente dell'ossigeno legato. L'effetto dei protoni sull'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è detto effetto Bohr, ed è dovuto al legame dei protoni all'ossiemoglobina secondo la seguente reazione: (1)...Hb(O 2 ) 4 + nh + < >Hb(H + )n+ 4O 2...(n di poco > 2) Da questa reazione si deduce che i protoni spostando l'equilibrio verso destra promuovono il rilascio dell' O 2.
36 Trasporto anidride carbonica ed effetto Bohr
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38 Reticolo di coppie ioniche e legami H nella deossiemoglobina Questi legami sono rotti durante la transizione T R Una parte di CO 2 si lega ai residui N-terminali formando carbammato che Forma legami salini con le catene laterali cationiche di Arg 141 stabilizzando lo stato deossi R-NH 2 + CO 2 R-NH-COO - + H +
39 Il Bifosfoglicerato Si lega saldamente alla deossiemoglobina. Questo composto tende a favorire la forma deossigenata. Il BPG svolge una funzione importante nell adattamento fisiologico a po2 basse che si trova in montagna ad es Ad elevate quote gli individui si adattano all elevata p di O 2 in parte per un aumento di produzione di emoglobina, ma un altra ragione è nei cambiamenti di concentrazione di un effettore allosterico come il BPG. Il sangue degli uccelli
40 Legame BPG alla deossiemoglobina Stabilizzazione favorendo la dissociazione dell O2 His N terminale Catena b Lys His E circondato da 8 gruppi cationici che appartengono alle subunità b
41 Nell ossiemoglobina questa cavità è troppo piccola per alloggiare il BPG BPG e O2 sono due effettori allosterici per Hb anche se i loro siti di legame sono diversi
42 Effetto del BPG e della CO 2 sulla curva di dissociazione dell O 2 dell emoglobina
43 Il legame di BPG ha un significato biologico importante Hb fetale deve assorbire l O2 meglio dell Hb materna perche i suoi scambi gassosi avvengono nella placenta Emoglobina fetale a2g2 His 143 è sostituita con un residuo di Ser (non carico) BPG si lega quindi meno bene Per cui ha una maggiore affinità per l O2 e gli scambi con il sangue materno Avvengono facilmente
44 Variazioni fisiologiche dell emoglobina Emoglobina embrionale HbE (a2e2) Emoglobina fetale HbF (a2g2) Emoglobina adulto HbA1 (a2b2) Hba2 2,5%
45 Veleni respiratori Fisiologicamente o per azione di determinate sostanze ossidanti (acqua ossigenata, permanganato di potassio, ecc.) o di certi farmaci e di alcune sostanze contenute nelle fave (vedi favismo), lo ione ferroso si trasforma in ione ferrico (Fe+++) e l'emoglobina si trasforma in metaemoglobina (MetHb), incapace di legare l'ossigeno. Nel sangue è normale una presenza del 2% di MetHb, se questa percentuale sale, la respirazione viene compromessa. La riconversione a ione ferroso avviene tramite un meccanismo enzimatico riducente basato su di una reazione a catena che comporta l'ossidazione dell NADPH per ridurre il glutatione che mantiene la cellula in uno stato riducente prevenendo la formazione di MetHb Un altro pericolo per la respirazione è il monossido di carbonio (CO): l'emoglobina ha una affinità 200 volte superiore per questo gas che per l'ossigeno. Se nell'aria è presente una percentuale di CO pari a 1/200 quella dell'ossigeno (una parte per mille di aria), la metà dell'emoglobina si combinerà con l'ossido di carbonio, dando luogo a carbossiemoglobina (HbCO), incapace di legare ossigeno. La carbossiemoglobina viene prodotta in quantità minime anche all'interno dei tessuti, in quanto il CO ha funzione di trasmettitore di segnali.
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48 Tipi di mutazioni
49 Varianti dell emoglobina Distribuzione delle mutazioni nelle emoglobine umane. Sono state individuate 500 varianti. In rosso sono indicate le sostituzioni patologiche.
50 Mutazioni missense nelle emoglobine umane EFFETTO RESIDUO CAMBIATO CAMBIAMENTO NOME CONSEGUENZE SPIEGAZIONE Falcizzazione b6 (A3) Glu Val S Falcizzazione Val si adatta alla tasca EF della catena di un altra molecola di emoglobina Cambiamento affinità per l O 2 a87 (F8) His Tyr M Formazione di His che lega O 2 metemoglobina è sost da Tyr diminuisce affinità O 2 Perdita di eme b42 (CD1) Phe Ser Hammersmith Perde eme Phe idrofobica con Ser attira l acqua nella tasca dell eme Dissociazione del tetramero a95 (G2) Pro Arg St. Lukes Dissociazione Alterata geometria nella regione di contatto tra subunità
51 Eritrociti nell anemia falciforme Si ha polimerizzazione e la formazione di un Precipitato fibroso che induce la deformazione a falce del globulo rosso Eritrocita lacerato con fuoriuscita di emoglobina S Vita più breve Resistenza al Plasmodium falciparum
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53 Emoglobina di cellule falciformi
54 Diffusione in Africa dell emoglobina tipo HbS: una resistenza a caro prezzo!.
55 Struttura della fibra di deossiemoglobina dovuta alla presenza di val
56 Talassemie Produzione sbilanciata delle catene emoglobiniche Varianti dell emoglobina in cui 1 o più catene mancano o sono prodotte in bassa quantità. Uno o più geni codificanti per l emoglobina possono aver subito una delezione completa. Possono essere presenti tutti i geni, ma uno o più possono aver subito una mutazione non-senso, che produce una catena accorciata, o una mutazione in fase di lettura, che produce una catena non funzionale. Può essere avvenuta una mutazione al di fuori delle regioni codificanti, ma che provoca un blocco della trascrizione, per cui la proteina o non viene prodotta o non è funzionale. b-talassemia è la forma più grave, la catena b è prodotta in scarsa quantità. Le catene a formano aggregati insolubili che precipitano nei globuli rossi portando ad anemia. a-talassemia, la catena è prodotta in scarsa quantità, per cui si formano tetrameri di catene b. (emoglobina H) legano l O2 con un alta affinità ed in modo non cooperativo.
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58 La talassemia è una malattia ereditaria e per trasmetterla occorre essere microcitemici (portatori sani); ciò significa avere nel proprio codice genetico (DNA) una caratteristica particolare (tratto talassemico) che rende possibile la trasmissione della malattia. L arma più efficace per evitare che la talassemia continui a diffondersi è la PREVENZIONE. Le molecole alfa e beta, costituenti dell'emoglobina, nella talassemia presentano un difetto in una delle due catene; il risultato prodotto è uno scarso livello di emoglobina nel sangue ed il colorito dei globuli e rosso pallido.
Mioglobina ed emoglobina
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