CHIMICA BIOLOGICA. Università degli Studi della Campania Luigi Vanvitelli. Antimo Di Maro. Lezione 0. Corso di Laurea in Scienze Biologiche

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Elena Fabiani
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1 Università degli Studi della Campania Luigi Vanvitelli Corso di Laurea in Scienze Biologiche Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Antimo Di Maro Anno Accademico Lezione 0

2 Chimica Biologica o Biochimica Da Wikipedia, l'enciclopedia libera. La Chimica Biologica è lo studio della chimica della vita, un ponte fra la chimica e la biologia, che studia le reazioni chimiche complesse che danno origine alla vita: oggetto di studio sono la struttura e le trasformazioni dei componenti delle cellule come proteine, carboidrati, lipidi, acidi nucleici e altre biomolecole. Sebbene vi sia un grande numero di diverse biomolecole, sono tutte essenzialmente composte dagli stessi costituenti di base (genericamente chiamati monomeri), posizionate in ordini diversi.

3 L organizzazione molecolare della cellula è gerarchica Ribosio Carbamilfosfato -chetoacidi CO 2 H 2 O N 2 Fosfopiruvato Ac. malico Lipidi Acidi grassi Glicerolo Acetato Malonato

4 CHIMICA BIOLOGICA Proteine Inoltre studia: i) le relazioni esistenti tra la struttura e la funzione delle molecole biologiche (molecole della vita); ii) gli organismi viventi a livello molecolare con particolare riferimento ai dettagli molecolari dei processi biologici degli organismi (es. catabolismo ed anabolismo) che sono alla base del flusso di energia e della capacità di autoregolazione (crescita e differenziamento), riproduzione e regolazione. Lipidi Carboidrati DNA/RNA

5 OBIETTIVI FORMATIVI DA RAGGIUNGERE E INDICAZIONI SUGLI STRUMENTI DA RAGGIUNGERE OBIETTIVI FORMATIVI Conoscenze di base sulla struttura, proprietà chimico-fisiche e funzione delle macromolecole biologiche (proteine, acidi nucleici, carboidrati, lipidi) e dei relativi componenti (amminoacidi, basi azotate e nucleotidi, monosaccaridi ed acidi grassi). Struttura, funzione e regolazione degli enzimi. Metabolismo energetico Metabolismo informazionale. Inoltre Conoscere le metodologie biochimiche di base per : Identificare Caratterizzare Analizzare le biomolecole.

6 Programma del Corso di Chimica Biologica INTRODUZIONE La biochimica: le molecole biologiche Gli elementi di importanza biologica Gli elementi elettronegativi I gruppi funzionali Le macromolecole Le unità monomeriche delle macromolecole Il legame tra le unità monomeriche Le unità di misura

7 L ACQUA Struttura dell acqua Importanza dell acqua per i sistemi biologici Polarizzazione dei legami Interazioni deboli in ambiente acquoso Legame ionico Legame idrogeno Forze di Van der Waals (o di London) Le interazioni idrofobiche

8 PROTEINE: STRUTTURA E FUNZIONE Le unità monomeriche: gli -L-amminoacidi (Stereochimica; attività ottica; proprietà acido-basiche, assorbimento della luce. Proprietà delle soluzioni acquose: ph, forza ionica, concentrazione) Separazione ed analisi degli amminoacidi: elettroforesi; cromatografia a scambio ionico; cromatografia a fase inversa. Peptidi e Proteine. Attività biologica di peptidi. Funzioni delle proteine. Proprietà principali delle proteine. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari. I legami coinvolti. Funzione delle proteine: proteine strutturali ( -cheratina; collageno; fibroina della seta) e globulari (proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina). La denaturazione delle proteine. Rinaturazione. Determinazione della struttura primaria di peptidi e proteine con la reazione di Edman.

9 PROTEINE: STRUTTURA E FUNZIONE Proteine catalitiche: gli ENZIMI (presenti nel lievito ) Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; Classificazione degli enzimi; Coenzimi; La cinetica enzimatica. Il complesso Enzima-Substrato (ES); Modello di Michaelis e Menten; Significato e determinazione sperimentale di K M e V MAX ; Le linearizzazioni; Inibizione enzimatica; Principi generali della regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti, controllo a cascata, zimogeni, compartimentazione.

10 ACIDI NUCLEICI: STRUTTURA E FUNZIONE Organizzazione strutturale degli acidi nucleici: basi azotate, nucleosidi e nucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA: struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici; la struttura a doppia elica; parametri strutturali e forze stabilizzanti. Denaturazione termica degli acidi nucleici: iper ed ipocromismo, temperatura di fusione, denaturazione reversibile, ibridazione. Idrolisi enzimatica e chimica. METABOLISMO INFORMAZIONALE La replicazione del DNA: le DNA polimerasi; proteine della replicazione diverse dalla DNA polimerasi. Trasferimento dell informazione: la trascrizione. La RNA polimerasi-dna dipendente; fasi del processo di trascrizione; struttura e funzione del trna. La decodificazione dell informazione: la traduzione (o sintesi proteica). Il codice genetico, struttura e funzione dei ribosomi, attivazione degli amminoacidi, le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e terminazione.

11 CARBOIDRATI, C n (H 2 O) n Stereochimica Monosaccaridi: struttura e proprietà, derivati dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi (strutturali e di riserva); Glicoproteine. LIPIDI Classificazione: idrolizzabili e non idrolizzabili. Struttura e proprietà degli acidi grassi, cere, triacilgliceroli, fosfolipidi, glicolipidi, steroli. Le membrane biologiche: struttura e proprietà delle membrane, il modello a mosaico fluido, trasporto attraverso le membrane.

12 METABOLISMO Concetti generali di energetica: i composti ad alto contenuto energetico. Il metabolismo dei carboidrati. Glicolisi. Le vie fermentative del piruvato. Riossidazione del NADH citoplasmatico. La via dei pentoso-fosfati: suoi significati. Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici (Ciclo di Krebs). Degradazione e sintesi del glicogeno. Metabolismo dei lipidi. La degradazione dei triacilgliceroli: la -ossidazione degli acidi grassi saturi a numero pari di atomi di carbonio. La biosintesi degli acidi grassi saturi: il complesso dell acido grasso sintetasi. Il catabolismo delle proteine: gli enzimi proteolitici. Destino del gruppo amminico degli amminoacidi: transamminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell urea. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione di energia in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici (Ciclo di Krebs).

13 METABOLISMO Le reazioni anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. La catena di trasporto degli elettroni: gli elementi della catena, il meccanismo della sintesi di ATP. Bilancio energetico dei vari processi metabolici. Biosintesi delle basi puriniche e delle basi pirimidiniche (cenni).

14 Catabolismo (ossidazione per ottenere energia) L'adenosina trifosfato (o ATP) Anabolismo (energia per costruire) + circa 30 kjoule/mol (oppure 7,3 kcal/mol) Da kcalorie a kjoule si passa moltiplicando per 4,1868

15 Se consideriamo che un uomo consuma circa 2000 kcalorie al giorno.. e che ogni molecola di ATP da 7,3 kcal/mole 2000 kcal: 7,3kcal/moli = 273,97 moli pm del ATP = 507,18 g/moli 507,18 g/mol x 273,97 moli -> ,10 g!!!!! ,10 g -> 138,952 Kg!!!!! nel corpo umano 250 g Rigenerare/Riciclare

16 MATERIALE DI CONSULTAZIONE I PRINCIPI DI BIOCHIMICA di Lehninger Nelson & Cox, Sesta Edizione, Zanichelli BIOCHIMICA L. Stryer et al. Settima Edizione- Zanichelli. BIOCHIMICA C.K. Mathews, K.E. Van Holde, K.G. Ahern, Piccin PRINCIPI DI BIOCHIMICA Garret & Grisham, Piccin BIOCHIMICA Campbell & Farrel- Quarta Edizione- EdiSES s.r.l. FONDAMENTI di BIOCHIMICA Voet et al. Terza Edizione- Zanichelli

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